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大田黄杆菌SHMCCD71210=DSM17708=KACC11422-SHMCCD62797-嗜热嗜脂肪地芽孢杆菌

它不仅在胚胎发育、组织修复和免疫调节中发挥着积极的作用,还在肿瘤等病理过程中展现出复杂的双重性。

CEF4是一种广泛应用于免疫学研究的表位肽池,主要用于检测和评估T细胞对特定抗原的免疫反应。它包含来自巨细胞病毒(CMV)、Epstein-Barr病毒(EBV)和流感病毒(Flu)的多个表位肽,是免疫监测和疫苗研究中的重要工具。 CEF4的组成与功能 CEF4表位肽池由多种病毒抗原的表位肽组成,这些表位肽能够激活特异性T细胞,使其分泌细胞因子,从而可以用于检测T细胞的免疫反应。CEF4的主要功能包括: 免疫反应检测:CEF4可用于评估机体对特定病毒抗原的免疫反应,通过检测T细胞的激活和细胞因子分泌来评估免疫状态。 疫苗研究:在疫苗开发过程中,CEF4可作为标准对照,用于评估新型疫苗诱导的免疫反应。 疾病诊断:在临床诊断中,CEF4可用于检测病毒相关抗原的T细胞免疫反应,辅助诊断病毒感染。 应用场景 ELISPOT检测:CEF4常用于酶联免疫斑点(ELISPOT)检测,通过检测T细胞分泌的细胞因子斑点来评估免疫反应。 细胞内细胞因子染色:CEF4也可用于流式细胞术中的细胞内细胞因子染色,通过检测T细胞内细胞因子的表达来评估免疫反应。

在分子生物学研究和临床检测中,快速、准确地检测RNA序列是许多实验的关键。

TNF-α(肿瘤坏死因子 - α,恒河猴)是一种重要的细胞因子,在恒河猴的免疫反应、炎症调节和细胞凋亡中发挥着关键作用。由于恒河猴在生理和病理机制上与人类高度相似,TNF-α 在恒河猴模型中的研究对于理解人类疾病具有重要的参考价值。 结构与功能 TNF-α 是一种由约 233 个氨基酸组成的多肽,主要由巨噬细胞、单核细胞和某些淋巴细胞分泌。它通过与两种细胞表面受体(TNFR1 和 TNFR2)结合,激活下游信号通路,从而调节细胞的增殖、分化、存活和凋亡。在恒河猴中,TNF-α 在炎症反应中起着核心作用,能够促进炎症因子的产生和释放,增强免疫反应。 炎症与免疫调节 TNF-α 在恒河猴的炎症反应中起着关键作用。它能够激活 NF-κB 信号通路,促进炎症因子的产生和释放,从而增强免疫反应。在感染和组织损伤时,TNF-α 的水平显著升高,有助于清除病原体和修复受损组织。然而,TNF-α 的过度表达也可能导致慢性炎症和自身免疫性疾病,如类风湿性关节炎和炎症性肠病。 疾病模型研究 恒河猴作为灵长类动物模型,其生理和病理机制与人类有许多相似之处。

这种重组蛋白通过基因工程技术在细菌或酵母中生产,具有与天然GH相同的生物活性。

NP(118-126)是流感病毒核蛋白(Nucleoprotein, NP)的一个关键片段,其氨基酸序列为**“FSYVTKKTR”**。这一片段在流感病毒的免疫反应中具有重要意义,尤其是作为细胞毒性T细胞(CTLs)的靶点,能够激活宿主的免疫系统,清除病毒感染的细胞。 NP(118-126)的免疫学意义 流感病毒核蛋白(NP)是病毒生命周期中的关键组分,参与病毒RNA的复制和转录。NP(118-126)作为NP蛋白的一个表位,能够被宿主细胞的抗原呈递细胞(APCs)加工并呈递给细胞毒性T细胞(CTLs)。CTLs识别并结合这一表位后,能够特异性地杀伤被流感病毒感染的细胞,从而发挥免疫保护作用。 在疫苗开发中的应用 NP(118-126)因其在激活细胞免疫反应中的关键作用,被广泛用于流感疫苗的研究。基于这一表位的疫苗能够特异性地激活CTLs,提供更广泛的免疫保护。与传统的流感疫苗(主要依赖体液免疫)相比,基于NP(118-126)的疫苗能够同时激活细胞免疫,增强对流感病毒的清除能力,尤其在面对病毒变异时,显示出更高的免疫保护效果。

dNTP Set Solution广泛应用于多种分子生物学实验,如基因扩增、cDNA合成等

mTRP-2(180-188) 是一种源自黑色素瘤相关抗原(Melanoma-associated Antigen, mTRP-2)的肽段,因其在黑色素瘤免疫反应中的重要作用而备受关注。mTRP-2是酪氨酸酶相关蛋白-2(Tyrosinase-Related Protein-2)的简称,是一种在黑色素细胞和黑色素瘤细胞中高度表达的蛋白。mTRP-2(180-188)片段是该蛋白的一个关键表位,能够被免疫系统识别并激活免疫反应。 mTRP-2的功能 mTRP-2是一种与黑色素合成相关的酶,参与黑色素细胞中的黑色素合成过程。它在黑色素瘤细胞中的高表达使其成为黑色素瘤免疫治疗的重要靶点。mTRP-2不仅在黑色素合成中发挥作用,还因其免疫原性而成为研究黑色素瘤免疫反应的关键蛋白。 mTRP-2(180-188)的免疫学意义 mTRP-2(180-188) 是mTRP-2蛋白的一个关键表位,位于第180至188位氨基酸。这一表位能够被宿主的主要组织相容性复合体(MHC)I类分子呈递,激活细胞毒性T淋巴细胞(CTL)。

TSG是细胞健康和组织稳态的关键守护者,它们在肿瘤抑制中发挥着不可替代的作用。

在病毒与宿主的相互作用中,病毒蛋白与宿主细胞因子之间的复杂关系一直是研究的热点。其中,CEF14和EBV Rta蛋白(28-37)是两个具有重要生物学意义的分子,它们在病毒感染和宿主免疫反应中扮演着关键角色。 CEF14是一种细胞因子,主要在免疫细胞中表达,参与调节免疫反应。它通过与细胞表面受体结合,激活下游信号通路,从而增强免疫细胞的活性,促进炎症反应和免疫细胞的增殖。在病毒感染过程中,CEF14的表达水平通常会上调,以帮助宿主抵抗病毒的入侵。 EBV(Epstein-Barr病毒)是一种广泛存在于人类中的疱疹病毒,与多种疾病相关,如传染性单核细胞增多症和某些淋巴瘤。Rta蛋白(28-37)是EBV的一个关键调控蛋白,它在病毒的复制和潜伏周期转换中起着核心作用。Rta蛋白能够激活病毒基因的表达,促进病毒DNA的复制和包装,从而推动病毒的传播。 有趣的是,CEF14和EBV Rta蛋白(28-37)之间存在着复杂的相互作用。研究表明,CEF14可以通过与Rta蛋白的相互作用,抑制其功能,从而限制EBV的复制和传播。

在其他癌症中,WISP-1的表达则与肿瘤的抑制相关,它通过激活细胞凋亡信号通路,抑制肿瘤细胞的增殖。

BRD2(Bromodomain-containing protein 2)是一种含有溴结构域的蛋白质,广泛参与基因表达调控、细胞周期控制和细胞分化等重要生物学过程。BRD2通过识别和结合组蛋白上的乙酰化位点,调节基因的转录活性,从而影响细胞的生理功能和病理状态。BRD2 (65-459aa) 是BRD2蛋白的一个关键功能片段,包含了溴结构域的核心区域,具有重要的生物学功能。 BRD2的功能与结构 BRD2蛋白包含多个功能域,其中溴结构域是其关键功能区域之一。溴结构域能够特异性地识别组蛋白上的乙酰化赖氨酸残基,从而调控基因的转录活性。BRD2通过与乙酰化组蛋白的结合,招募其他转录因子和染色质重塑复合物,从而调节基因的转录活性。此外,BRD2还参与细胞周期的调控,特别是在G1期和S期的转换中发挥重要作用。 BRD2 (65-459aa)的功能片段 BRD2 (65-459aa) 是BRD2蛋白的一个关键功能片段,包含了溴结构域的核心区域。这个片段在基因表达调控中具有重要作用,尤其是在识别和结合组蛋白上的乙酰化位点方面。

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