这一特性使得Vaspin在2型糖尿病的发病机制中具有潜在的调节作用。

在细胞生物学和生物医学研究中，Betacellulin（BTC，β细胞素）是一种重要的表皮生长因子（EGF）家族成员，广泛参与细胞增殖、分化和存活等过程。Betacellulin在小鼠模型中的研究尤为重要，因为它不仅有助于理解其在正常生理过程中的作用，还为相关疾病的研究提供了重要的工具。 Betacellulin的结构与功能 Betacellulin是一种分泌性糖蛋白，其结构中含有一个EGF样结构域，能够与表皮生长因子受体（EGFR）结合，激活下游信号通路。通过激活EGFR，Betacellulin能够促进细胞的增殖和存活，特别是在上皮细胞和内皮细胞中。此外，Betacellulin还能够调节细胞间的黏附和迁移，对组织的形成和修复具有重要作用。 在小鼠模型中的应用 在小鼠模型中，Betacellulin的研究主要集中在以下几个方面： 胚胎发育：Betacellulin在小鼠胚胎发育过程中发挥关键作用，特别是在器官形成和组织分化中。研究表明，Betacellulin能够促进胚胎干细胞的增殖和分化，确保胚胎的正常发育。

Recombinant Canine SCF在犬类疾病模型的研究中具有重要价值。

Bradykinin（缓激肽）是一种由九个氨基酸组成的生物活性肽，广泛存在于哺乳动物体内，参与多种生理和病理过程。Bradykinin (2-9) 是缓激肽的一个关键片段，由其第二个到第九个氨基酸组成，保留了缓激肽的许多重要生物活性。 生理功能 Bradykinin (2-9) 在血管调节和炎症反应中发挥重要作用。它能够引起血管舒张，增加血管通透性，从而导致局部组织的充血和水肿。这种作用在炎症反应中尤为重要，因为它有助于免疫细胞和营养物质到达受损组织。此外，Bradykinin (2-9) 还能刺激神经末梢，引起疼痛感，这也是炎症反应的一个重要特征。 在病理过程中的作用 在病理状态下，Bradykinin (2-9) 的过度激活与多种疾病相关。例如，在过敏反应中，Bradykinin (2-9) 的释放会导致严重的血管扩张和组织水肿，甚至可能引发过敏性休克。在心血管疾病中，Bradykinin (2-9) 的作用机制也受到关注，因为它可以影响血管的张力和心脏的血流动力学。 医学应用 Bradykinin (2-9) 的研究不仅有助于理解炎症和血管调节的机制，还为开发新型药物提供了靶点。

在人体的生长发育和代谢调控中，IGF-I（胰岛素样生长因子 - I，人源）扮演着至关重要的角色。

Lactoferrin (17-41) 是乳铁蛋白（Lactoferrin）的一个关键片段，由第17至41位氨基酸组成。乳铁蛋白是一种具有多种生物学功能的铁结合蛋白，广泛存在于哺乳动物的乳汁、唾液、泪液和中性粒细胞中。Lactoferrin (17-41) 在抗菌、抗病毒和免疫调节方面具有重要作用，是研究乳铁蛋白功能的关键工具。 一、Lactoferrin (17-41) 的结构与功能 Lactoferrin (17-41) 的氨基酸序列为 "GRRRRSVQDWLKLLSKKGQKLEAKL"，这一片段富含精氨酸和赖氨酸，具有强烈的正电荷特性。这种正电荷特性使得Lactoferrin (17-41) 能够与细菌和病毒的表面相互作用，破坏其细胞膜或包膜，从而发挥抗菌和抗病毒作用。此外，Lactoferrin (17-41) 还能够调节免疫反应，促进炎症细胞的趋化和激活。 二、Lactoferrin (17-41) 在抗菌中的作用 Lactoferrin (17-41) 具有广谱抗菌活性，能够抑制多种病原体的生长，包括细菌、真菌和病毒。

产品中预混了低浓度的ROX参考染料，适用于多种qPCR仪器平台，无需额外添加ROX，减少了实验误差

重组小鼠基质细胞衍生因子 - 1α（Recombinant Mouse SDF - 1α，也称 CXCL12）是一种重要的趋化因子，在细胞迁移、组织修复和免疫调节中发挥着关键作用。它通过调节多种细胞的迁移和活性，影响组织的稳态和修复过程，是细胞生物学和再生医学研究中的重要工具。 SDF - 1α 的结构与功能 SDF - 1α 是一种单链多肽，分子量约为 10kDa。重组小鼠 SDF - 1α 通过基因工程技术生产，具有高度的纯度和生物活性。它主要通过与 CXCR4 和 CXCR7 受体结合，调节细胞的趋化性和功能。 在细胞迁移中的作用 SDF - 1α 在细胞迁移中发挥着重要作用。它能够吸引多种细胞类型，包括造血干细胞、内皮细胞、神经干细胞和免疫细胞，向其浓度梯度高的区域迁移。研究表明，SDF - 1α 在胚胎发育、组织修复和炎症反应中具有不可替代的作用。例如，在伤口愈合过程中，SDF - 1α 能够显著促进内皮细胞和造血干细胞的迁移，加速伤口愈合。 在组织修复中的作用 SDF - 1α 在组织修复中也发挥着关键作用。它能够促进干细胞的归巢和分化，增强组织的修复能力。

它能够特异性结合叶酸，进而影响细胞内叶酸的代谢过程。

Cas9核酸酶（SpCas9）是一种源自化脓性链球菌（Streptococcus pyogenes）的CRISPR相关蛋白，是基因编辑领域中最为广泛使用的工具之一。它通过与导向RNA（gRNA）结合，能够特异性地识别并切割目标DNA序列，从而实现精确的基因编辑。 工作原理 SpCas9通过识别特定的原间隔相邻基序（PAM）序列（通常是NGG），结合到目标DNA上。gRNA引导SpCas9定位到目标位点，随后SpCas9的两个核酸酶结构域（RuvC和HNH）分别切割目标DNA的两条链，形成双链断裂（DSB）。细胞通过非同源末端连接（NHEJ）或同源定向修复（HDR）机制修复DSB，从而实现基因敲除或精确插入。 特点与优势 高效性：SpCas9能够高效地切割目标DNA，实现基因敲除或插入。 特异性：通过设计不同的gRNA，SpCas9可以精确靶向基因组中的任何位置。 多功能性：除了基因编辑，SpCas9还被用于基因调控、表观遗传修饰和基因组成像。 可编程性：通过改变gRNA序列，可以轻松调整SpCas9的靶向位点。

在帕金森病等疾病中，UBE2B的异常可能导致蛋白质降解机制受损，进一步加剧疾病的进展。

HA (126-138) 是流感病毒血凝素（Hemagglutinin，HA）蛋白的一个关键片段，因其在免疫反应中的重要作用而备受关注。HA蛋白是流感病毒表面的主要抗原蛋白，负责病毒与宿主细胞的结合和融合过程。HA (126-138) 作为HA蛋白的一个重要表位，能够被宿主的免疫系统识别，激活免疫反应，是流感疫苗开发的重要靶点。 HA蛋白的功能 HA蛋白是流感病毒表面的主要糖蛋白，负责病毒与宿主细胞的结合和融合过程。HA蛋白由HA1和HA2两个亚基组成，其中HA1亚基负责与宿主细胞表面的糖蛋白受体结合，而HA2亚基则在病毒与宿主细胞膜融合过程中发挥作用。HA蛋白的高度变异特性使得流感病毒能够逃避宿主的免疫监视，导致流感疫情的反复爆发。 HA (126-138)的免疫学意义 HA (126-138) 是HA蛋白的一个关键表位，位于HA1亚基的第126至138位氨基酸。这一表位能够被宿主的主要组织相容性复合体（MHC）II类分子呈递，激活CD4+ T细胞，从而引发体液免疫反应和细胞免疫反应。

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