这种融合蛋白在生物医学研究中具有重要的应用价值，主要用于研究FGF信号通路以及相关疾病的机制。

Recombinant Biotinylated Cynomolgus IL-10 Rα Protein (Primary Amine Labeling), His Tag（生物素标记的食蟹猴IL-10受体α蛋白，通过伯胺标记，带组氨酸标签）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究免疫调节、炎症反应以及相关疾病机制提供了重要的工具。IL-10受体α（IL-10Rα）是IL-10信号通路的关键组成部分，参与调节免疫细胞的活化、细胞因子分泌以及免疫耐受的建立。IL-10是一种重要的抗炎细胞因子，通过与其受体结合，抑制促炎细胞因子的产生，调节免疫反应的平衡。 在免疫系统中，IL-10Rα的表达水平和功能状态直接影响IL-10信号的传递。IL-10通过与IL-10Rα及其共同受体IL-10Rβ结合，激活下游信号通路（如JAK-STAT通路），抑制免疫细胞的过度活化，减少炎症反应。因此，IL-10Rα在调节免疫反应、维持免疫稳态以及预防自身免疫疾病中发挥重要作用。

IGF-I 水平的异常升高可能与某些癌症的发生有关，因为 IGF-I 可以促进癌细胞的增殖和存活。

重组生物素化人CEACAM-5蛋白（Recombinant Biotinylated Human CEACAM-5 Protein）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于肿瘤学、细胞黏附以及免疫学研究中。CEACAM-5（癌胚抗原相关细胞黏附分子5），也称为CEA，是一种细胞表面糖蛋白，主要在肠道上皮细胞和某些肿瘤细胞中表达，是研究肿瘤生物学和免疫逃逸机制的重要靶点。 CEACAM-5的功能与作用 CEACAM-5是一种细胞黏附分子，属于CEACAM家族，参与细胞间黏附和细胞与基质的相互作用。在正常生理条件下，CEACAM-5主要表达于肠道上皮细胞，维持肠道黏膜的完整性。然而，CEACAM-5在多种肿瘤细胞（如结直肠癌、胃癌、肺癌等）中异常高表达，并且其表达水平与肿瘤的侵袭性、转移能力以及预后密切相关。此外，CEACAM-5还可能通过与免疫细胞相互作用，参与肿瘤免疫逃逸机制。 重组生物素化CEACAM-5蛋白的优势 重组生物素化人CEACAM-5蛋白通过生物工程技术生产，融合了生物素标签。

Tuftsin 还能够调节免疫细胞的分化和成熟，从而增强免疫系统的整体功能。

重组FITC标记的人表皮生长因子受体（Recombinant FITC-Labeled Human EGFR）是一种在癌症研究和治疗领域极具价值的工具。表皮生长因子受体（EGFR）是一种受体酪氨酸激酶，广泛表达于多种细胞类型中，参与细胞增殖、分化、存活和迁移等关键生物学过程。由于其在多种癌症中的异常激活和过表达，EGFR已成为癌症治疗的重要靶点之一。 EGFR与癌症 EGFR在多种癌症中异常激活，包括肺癌、乳腺癌、结直肠癌和头颈部肿瘤等。其过表达或基因突变导致受体持续激活，进而激活下游的PI3K/Akt、MAPK等信号通路，促进肿瘤细胞的增殖、存活和侵袭。因此，EGFR靶向治疗已成为多种癌症的标准治疗策略之一。 重组蛋白的应用 重组FITC标记的人EGFR蛋白的制备采用了先进的基因工程技术。通过将EGFR基因克隆到表达载体中，并在宿主细胞中高效表达，再经过纯化和FITC荧光标记，获得高纯度且具有生物活性的重组蛋白。FITC标记的EGFR蛋白不仅保留了天然EGFR的生物活性，还为流式细胞术、免疫荧光和荧光显微镜等检测方法提供了便利。

MCP - 2能够吸引单核细胞、巨噬细胞等免疫细胞向炎症部位聚集。

p16（Cyclin-Dependent Kinase Inhibitor 2A，CDKN2A）是一种重要的细胞周期调控蛋白，通过抑制CDK4/6的活性，阻止细胞从G1期进入S期，从而在细胞周期调控和肿瘤抑制中发挥关键作用。近年来，科学家们通过将p16与TAT（Trans-Activator of Transcription）蛋白融合，开发出了一种名为p16-TAT的融合蛋白。这种融合蛋白能够高效地进入细胞，从而在细胞周期调控和再生医学中展现出巨大的应用潜力。 p16的功能与机制 p16的主要功能是抑制细胞周期的进展。它通过结合并抑制CDK4/6的活性，阻止细胞从G1期进入S期，从而维持细胞的静止状态。p16在细胞周期调控中的作用对于防止细胞过度增殖和肿瘤发生至关重要。在许多肿瘤中，p16的表达水平异常降低，导致细胞周期失控，促进肿瘤的生长和扩散。 p16-TAT的创新与应用 p16-TAT融合蛋白的开发为细胞周期调控和再生医学带来了新的希望。TAT蛋白是一种能够高效进入细胞的载体蛋白，通过将p16与TAT融合，科学家们能够将p16高效地导入目标细胞中。

在帕金森病等疾病中，UBE2K的异常可能导致蛋白质降解机制受损，进一步加剧疾病的进展。

Recombinant Biotinylated Cynomolgus HLA-G&B2M&Peptide (RIIPRHLQL) Monomer Protein, His-Avi Tag（生物素标记的食蟹猴HLA-G、B2M及肽段[RIIPRHLQL]单体蛋白，带组氨酸和生物素酰化标签）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究免疫耐受、移植免疫以及自身免疫疾病提供了重要的工具。HLA-G（人类白细胞抗原G）是一种非经典的人类白细胞抗原（HLA）分子，主要在胎盘滋养层细胞、某些肿瘤细胞以及免疫调节细胞（如调节性T细胞）中表达。它通过与免疫细胞表面的抑制性受体（如KIR2DL4）结合，抑制免疫细胞的激活，从而在免疫耐受和免疫逃逸中发挥重要作用。 在免疫耐受中，HLA-G通过与KIR2DL4结合，抑制自然杀伤细胞（NK细胞）和细胞毒性T细胞的活性，保护胎儿免受母体免疫系统的攻击。此外，HLA-G在移植免疫中也发挥关键作用，通过抑制免疫细胞的激活，减少移植排斥反应。在肿瘤免疫中，HLA-G的高表达与肿瘤免疫逃逸密切相关，肿瘤细胞通过表达HLA-G抑制免疫细胞的攻击，促进肿瘤的生长和转移。

重组人 IL - 22 蛋白的制备，借助先进的基因工程技术，实现了该蛋白的高效表达和纯化。

Cecropin B 是一种从昆虫体内提取的抗菌肽，最初是从南美洲的蚕蛾（Cecropia moth）的幼虫血液中分离出来的。它由 37 个氨基酸组成，具有两亲性α-螺旋结构，这种结构使其能够有效地与微生物细胞膜相互作用，发挥抗菌作用。 广谱抗菌活性 Cecropin B 对多种微生物具有强大的抗菌活性，包括革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌、真菌和某些病毒。它通过插入微生物细胞膜，破坏膜的完整性，增加膜的通透性，导致细胞内容物泄漏，最终杀死微生物。这种抗菌机制使其在对抗耐药菌方面具有显著优势，尤其在面对多重耐药菌时，Cecropin B 仍能保持高效的抗菌活性。 低毒性与高安全性 Cecropin B 的另一个显著特点是其低毒性。它对哺乳动物细胞的毒性较低，这使得它在医学应用中具有较高的安全性。研究表明，Cecropin B 在有效抗菌浓度下对哺乳动物细胞的溶血作用非常小，这为开发基于 Cecropin B 的抗菌药物提供了有力支持。 医学与生物技术应用 Cecropin B 在医学和生物技术领域具有广泛的应用前景。它不仅可以用于开发新型抗菌药物，还可以作为抗感染治疗的辅助手段。

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