重组FAP蛋白可用于筛选和验证针对FAP的抑制剂，为开发新型抗肿瘤药物提供实验依据。

在免疫学和肿瘤生物学研究中，Recombinant Mouse VSTM5 Protein, hFc Tag（重组小鼠VSTM5蛋白，带人免疫球蛋白Fc标签）正逐渐成为研究的热点。VSTM5（V-set and transmembrane domain-containing protein 5）是一种免疫调节蛋白，主要在免疫细胞和肿瘤细胞中表达，参与调节免疫反应和肿瘤微环境。 VSTM5的功能 VSTM5属于V-set家族，其结构域与免疫球蛋白超家族成员相似，具有调节免疫细胞活性的功能。VSTM5在免疫细胞（如T细胞和巨噬细胞）表面表达，能够通过与配体相互作用，调节细胞的活化状态。研究表明，VSTM5在免疫反应中发挥抑制作用，能够减轻炎症反应和自身免疫性疾病的发展。此外，VSTM5在肿瘤微环境中的表达也受到关注，其异常表达可能与肿瘤的免疫逃逸和侵袭能力有关。 重组蛋白的制备 重组小鼠VSTM5蛋白的制备采用了先进的基因工程技术，通过在其C末端添加人免疫球蛋白Fc标签，不仅增强了蛋白的稳定性和溶解性，还便于纯化和检测。

重组人HRG作为一种多功能的细胞因子，在细胞生长、发育和信号传导中发挥着关键作用。

重组小鼠瘦素蛋白（hFc 标签）（Recombinant Mouse Leptin Protein, hFc Tag）是一种重要的代谢调节激素，近年来在肥胖、能量平衡和代谢疾病的研究中备受关注。瘦素（Leptin）主要由脂肪细胞分泌，通过调节食欲、能量消耗和脂肪储存，维持机体的能量平衡。 瘦素通过与下丘脑中的瘦素受体结合，传递饱腹信号，抑制食欲，从而减少能量摄入。同时，它还能调节能量消耗，促进脂肪分解，抑制脂肪合成。此外，瘦素在免疫调节、生殖功能和内分泌平衡中也发挥重要作用。在肥胖个体中，尽管瘦素水平升高，但机体对瘦素的反应性降低，导致瘦素抵抗，这是肥胖发生的重要机制之一。 重组小鼠瘦素蛋白（hFc 标签）的开发为研究其功能提供了强大的工具。hFc 标签的引入不仅增加了蛋白的稳定性和溶解性，还便于通过免疫沉淀等方法进行检测和分离。这种重组蛋白可以用于体外实验，模拟瘦素与受体的相互作用，研究其在能量代谢中的作用机制。例如，利用重组瘦素蛋白可以研究其对下丘脑神经元的调节作用，以及通过调节食欲和能量消耗来影响体重的机制。 在临床应用方面，重组小鼠瘦素蛋白（hFc 标签）的研究具有重要意义。

它通过与CD40结合，激活多种免疫细胞，从而调节免疫反应。

重组人尿激酶型纤溶酶原激活剂（Recombinant Human PLAU，简称 uPA）是细胞外基质重塑、肿瘤迁移及溶栓治疗研究的核心工具。本产品采用 CHO-K1 悬浮细胞表达，序列覆盖天然 411 aa 的前体蛋白，经分泌途径自动切除信号肽后保留完整催化结构域，C 端无额外标签，还原 SDS-PAGE 显示主条带约 48 kDa，非还原条件下可见 33 kDa 活性双链，纯度≥98%，内毒素100 000 IU/mg，Km=0.15 mM，kcat/Km=2.1×10⁵ M⁻¹s⁻¹；在纤溶平板实验中，10 ng 即可在 4 h 内形成清晰溶圈，活性与 WHO 国际标准品平行。表面等离子共振（SPR）进一步确认其与受体 PLAUR 的 KD=0.3 nM，可直接触发 MCF-7 细胞 ERK1/2 磷酸化，EC₅₀≈5 ng/mL。 制剂为无载体冻干粉，–80 ℃ 可稳定 24 个月。

这种重组蛋白保留了天然 ENPP-2 的生物学活性，可用于多种实验研究。

Magainin 1是一种从非洲爪蟾（Xenopus laevis）皮肤中分离出来的抗菌肽，因其强大的抗菌活性和独特的生物学功能而备受关注。这种抗菌肽在宿主防御机制中发挥着重要作用，能够有效抵御多种病原体的入侵，是天然免疫系统的重要组成部分。 结构与特性 Magainin 1由23个氨基酸组成，具有两亲性α-螺旋结构。这种结构使得Magainin 1能够与细菌细胞膜相互作用，从而破坏细菌的细胞膜完整性。Magainin 1的抗菌活性广泛，能够有效杀灭革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌和某些真菌。其抗菌机制主要是通过插入细菌细胞膜并形成孔洞，导致细菌内容物泄漏和细胞死亡。 免疫防御功能 在宿主防御中，Magainin 1是青蛙皮肤黏膜免疫系统的重要组成部分。青蛙的皮肤是其抵御外界病原体入侵的第一道防线，而Magainin 1在这一过程中发挥着关键作用。它能够快速响应病原体的入侵，通过其抗菌活性迅速杀灭细菌和真菌，从而保护青蛙免受感染。此外，Magainin 1还能够调节免疫细胞的活性，促进炎症反应，进一步增强宿主的免疫防御能力。

它属于 CC 趋化因子家族，参与调节多种免疫细胞的迁移和激活。

在分子生物学和生物技术领域，大肠杆菌DNA聚合酶I（E. coli DNA Polymerase I）是一种极为重要的工具酶，以其多功能性和高效性在DNA合成、修复和克隆等实验中发挥着关键作用。这种酶不仅在基础研究中不可或缺，还在生物技术应用中展现出广泛的潜力。 大肠杆菌DNA聚合酶I的特性 大肠杆菌DNA聚合酶I是一种多功能酶，具有三种主要活性：5'→3'聚合酶活性、3'→5'外切酶活性和5'→3'外切酶活性。5'→3'聚合酶活性使其能够以单链DNA为模板，合成互补的DNA链，从而实现DNA的修复和合成。3'→5'外切酶活性则用于校正错误的核苷酸，确保DNA合成的准确性。5'→3'外切酶活性则能够去除DNA末端的核苷酸，帮助修复DNA损伤和制备平末端。 广泛的应用 大肠杆菌DNA聚合酶I在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在DNA克隆实验中，它被用于平末端连接，通过填补DNA片段的凹端或去除末端的多余核苷酸，制备适合连接的平末端。在DNA测序中，DNA聚合酶I能够合成标记的DNA片段，用于后续的序列分析。

骨活化素能够促进骨髓间充质干细胞向成骨细胞分化，加速骨组织的修复和再生。

Recombinant Human GDF-15 Protein（重组人生长分化因子15蛋白）是TGF-β超家族的重要成员，因其在多种疾病中的关键作用而备受关注。GDF-15在健康人体中表达水平极低，但在炎症、肿瘤、心血管疾病等病理状态下显著升高。 在心血管疾病中的应用 GDF-15水平与心血管疾病的严重程度密切相关，尤其是在急性冠状动脉综合征（ACS）、心肌梗死（MI）和心力衰竭（HF）中，其水平的升高可作为心血管事件的独立预测因子。研究表明，GDF-15不仅可作为疾病生物标志物，其血清水平还可为治疗策略选择提供依据。 在肿瘤治疗中的潜力 GDF-15在肿瘤的发生和发展中扮演复杂角色。一方面，它可能促进肿瘤细胞的凋亡；另一方面，它也可能促进肿瘤的转移和侵袭。近期研究发现，中和GDF-15可增强抗PD-1疗法的效果，改善某些肺癌和尿路上皮癌患者的治疗反应。 在代谢性疾病中的作用 GDF-15与肥胖和代谢紊乱有关，可作为预防和治疗肥胖的潜在靶点。此外，GDF-15水平的升高与糖尿病的发生风险增加相关。

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