αVβ8异源二聚体蛋白在神经发育、免疫调节及肿瘤微环境研究中具有重要价值。

重组生物素化人CD20蛋白（Recombinant Biotinylated Human CD20 Protein）是近年来在免疫学、肿瘤学及药物开发领域备受关注的研究工具。CD20（又称MS4A1）是B淋巴细胞表面的关键标志物，主要参与B细胞的发育、激活与存活。由于其在B细胞上的特异性表达，CD20已成为研究B细胞生物学以及开发针对B细胞相关疾病治疗策略的理想靶点。 CD20的重要性 CD20是一种跨膜蛋白，主要通过调节B细胞内的钙信号通路发挥作用。它在B细胞的成熟和分化过程中至关重要，同时对于维持B细胞的稳态也发挥着关键作用。由于CD20仅在B细胞上表达，它已成为单克隆抗体治疗的主要靶点，尤其在治疗B细胞恶性肿瘤（如非霍奇金淋巴瘤和慢性淋巴细胞白血病）方面取得了显著成效。此外，CD20靶向治疗在自身免疫性疾病（如类风湿性关节炎和系统性红斑狼疮）中也展现出巨大潜力，因为这些疾病中B细胞的异常激活是关键致病因素之一。 重组生物素化CD20的优势 重组生物素化CD20蛋白通过生物工程技术生产，融合了生物素和His-Avi标签。

PACAP (1-38) 还具有神经保护作用，能够在应激条件下保护神经元免受损伤。

重组FITC标记的人类Siglec-3蛋白（Recombinant FITC-Labeled Human Siglec-3）是一种在免疫学和疾病机制研究中极具价值的工具。Siglec-3，也称为CD33，是一种唾液酸结合型免疫球蛋白样凝集素，主要表达于髓系细胞，如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞。它在免疫调节、炎症反应以及某些疾病的发生发展中发挥重要作用。 Siglec-3的功能与作用 Siglec-3通过识别细胞表面的唾液酸化糖链，参与细胞间的识别和信号传导。它在免疫系统中主要发挥抑制性作用，能够调节髓系细胞的活化状态，抑制炎症反应，维持免疫稳态。此外，Siglec-3在某些病理状态下，如急性髓系白血病（AML）中，可能作为白血病干细胞的标志物，参与疾病的发生和发展。 重组蛋白的应用 重组FITC标记的人类Siglec-3蛋白的制备采用了先进的基因工程技术。通过将Siglec-3基因克隆到表达载体中，并在宿主细胞中高效表达，再经过纯化和FITC荧光标记，获得高纯度且具有生物活性的重组蛋白。

这个基因在小鼠的胚胎发育过程中扮演着至关重要的角色，它的表达调控着细胞的分化和组织的形成。

六组氨酸标签（Hexa-His）是一种广泛应用于生物技术的融合标签，由六个连续的组氨酸残基组成。这种标签因其在蛋白质纯化、定位和检测中的多种用途而备受青睐，成为生物化学和分子生物学研究中的重要工具。 Hexa-His的结构与特性 Hexa-His标签的序列是HHHHHH，由六个组氨酸残基组成。这种标签的特性使其能够与金属离子（如镍、钴等）形成稳定的配位键。这种配位作用是基于组氨酸残基的咪唑环与金属离子之间的相互作用，使得Hexa-His标签在蛋白质纯化中具有显著的优势。 蛋白质纯化中的应用 Hexa-His标签在蛋白质纯化中具有重要的应用价值。通过将Hexa-His标签融合到目标蛋白的N端或C端，可以利用金属亲和层析（如镍柱或钴柱）高效地纯化目标蛋白。这种纯化方法简单、快速且高效，能够显著提高蛋白质的纯度和产量。此外，Hexa-His标签在纯化过程中对蛋白质的活性影响较小，使得纯化的蛋白质能够保持其天然的生物活性。 蛋白质定位与检测 除了在蛋白质纯化中的应用，Hexa-His标签还常用于蛋白质的定位和检测。

在细胞实验中，该标记蛋白可用于检测Tim-3在细胞表面的表达水平和分布情况。

BRD2（Bromodomain-containing protein 2）是一种含有溴结构域的蛋白质，广泛参与基因表达调控、细胞周期控制和细胞分化等重要生物学过程。BRD2通过识别和结合组蛋白上的乙酰化位点，调节基因的转录活性，从而影响细胞的生理功能和病理状态。BRD2 (65-459aa) 是BRD2蛋白的一个关键功能片段，包含了溴结构域的核心区域，具有重要的生物学功能。 BRD2的功能与结构 BRD2蛋白包含多个功能域，其中溴结构域是其关键功能区域之一。溴结构域能够特异性地识别组蛋白上的乙酰化赖氨酸残基，从而调控基因的转录活性。BRD2通过与乙酰化组蛋白的结合，招募其他转录因子和染色质重塑复合物，从而调节基因的转录活性。此外，BRD2还参与细胞周期的调控，特别是在G1期和S期的转换中发挥重要作用。 BRD2 (65-459aa)的功能片段 BRD2 (65-459aa) 是BRD2蛋白的一个关键功能片段，包含了溴结构域的核心区域。这个片段在基因表达调控中具有重要作用，尤其是在识别和结合组蛋白上的乙酰化位点方面。

在临床应用中，需要精确控制剂量和使用时机，以确保其安全性和有效性。

蛋白A-微球菌核酸酶（Protein A-MNase，简称pA-MNase）是一种融合蛋白，由Protein A和微球菌核酸酶（Micrococcal Nuclease，MNase）组成。它兼具Protein A的抗体结合活性和MNase的核酸内切酶活性，广泛应用于研究蛋白质与基因组DNA的相互作用。 特性与优势 高活性：pA-MNase具有高效的核酸内切酶活性，能够在短时间内将DNA降解为单核苷酸和寡核苷酸。 抗体结合能力：Protein A能够特异性结合免疫球蛋白的Fc区，使得pA-MNase可以被引导至目标蛋白所在的染色质区域。 低细胞需求量：适用于低至50个细胞的实验，尤其适合早期胚胎、干细胞和肿瘤等研究领域。 操作简便：实验流程简单，从细胞到二代测序文库的转化仅需1天。 应用场景 pA-MNase主要用于CUT&RUN（Cleavage Under Targets and Release Using Nuclease）技术，这是一种替代传统ChIP-Seq的新技术，用于研究蛋白质与基因组DNA的相互作用。

这种潜伏复合物在特定条件下被激活，释放出活性TGF-β3，从而启动细胞信号通路。

HIV gag peptide (199-207) 是人类免疫缺陷病毒（HIV）Gag蛋白的一个关键片段，因其在HIV感染和免疫反应中的重要作用而备受关注。Gag蛋白是HIV病毒粒子的主要结构蛋白，参与病毒的组装和成熟过程。199-207片段是Gag蛋白中的一个免疫表位，能够被宿主的免疫系统识别，激活细胞毒性T淋巴细胞（CTL），从而在抗病毒免疫反应中发挥关键作用。 Gag蛋白的功能 HIV的Gag蛋白是病毒粒子的主要结构蛋白，负责病毒的组装和成熟。Gag蛋白由多个结构域组成，包括Matrix（MA）、Capsid（CA）和Nucleocapsid（NC）等。这些结构域在病毒的生命周期中发挥重要作用，例如，MA结构域负责病毒粒子的膜结合，CA结构域负责病毒核心的组装，而NC结构域则参与病毒RNA的包装。 HIV gag peptide (199-207)的免疫学意义 HIV gag peptide (199-207) 是Gag蛋白中的一个关键表位，位于CA结构域的第199至207位氨基酸。这一表位能够被宿主的主要组织相容性复合体（MHC）I类分子呈递，激活细胞毒性T淋巴细胞（CTL）。

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