重组小鼠BD-2通常通过大肠杆菌表达系统生产，经过专有的色谱技术纯化，纯度可达95%以上。

在分子生物学领域，DNA聚合酶是PCR技术的核心工具，而Pfu DNA Polymerase因其卓越的高保真性脱颖而出，成为精准基因扩增的首选酶。 Pfu DNA Polymerase是从嗜热菌Pyrococcus furiosus中分离纯化而来的一种耐热DNA聚合酶。与常见的Taq DNA聚合酶相比，Pfu酶最大的优势在于其具有强大的3'到5'外切酶活性，这种活性赋予了Pfu酶校正功能，使其在DNA合成过程中能够及时纠正错误配对的碱基，从而显著提高DNA扩增的准确性。研究表明，Pfu酶的保真度是Taq酶的约7倍，这意味着在扩增长片段DNA或需要高准确性的基因克隆实验中，Pfu酶能够更有效地避免突变的产生。 Pfu DNA Polymerase的耐热性也使其能够适应PCR反应中的高温变性步骤，保证在每个循环中都能稳定地合成DNA。这种耐热性与高保真性相结合，使得Pfu酶在长片段DNA扩增中表现出色。由于其校正功能减少了错误碱基的累积，Pfu酶能够更有效地合成较长的DNA片段，而不会因突变导致扩增失败。

Tuftsin 还能够调节免疫细胞的分化和成熟，从而增强免疫系统的整体功能。

在生物医学研究中，白细胞介素-5（Interleukin-5，IL-5）作为一种重要的免疫调节因子，其在过敏反应、哮喘和嗜酸性粒细胞的活化中的作用一直是研究的热点。重组生物素化人白细胞介素-5蛋白（His-Avi Tag）作为一种新型的重组蛋白工具，为研究IL-5的功能和作用机制提供了新的视角和方法。 IL-5：关键的免疫调节因子 IL-5是一种主要由Th2细胞产生的细胞因子，属于白细胞介素家族。它通过与IL-5受体结合，激活下游的信号通路，从而调节免疫细胞的活化、增殖和分化。IL-5在促进嗜酸性粒细胞的成熟、存活和活化中发挥重要作用，这些细胞在过敏反应和寄生虫感染中起关键作用。此外，IL-5在过敏性哮喘和其他过敏性疾病中也具有重要作用，通过促进IgE的产生和调节炎症细胞的活化，加剧过敏反应。因此，深入研究IL-5的功能和作用机制对于理解过敏性疾病和哮喘的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。

TAFA-2（也称为FAM19A2）是一种趋化因子样家族成员，属于TAFA家族。

在生物医学研究中，Recombinant Human AREG Protein, hFc Tag（重组人类 amphiregulin 蛋白，带人 IgG Fc 标签）是一种重要的研究工具，广泛应用于细胞生长、组织修复和癌症生物学的研究中。Amphiregulin（AREG）是一种表皮生长因子（EGF）家族成员，主要通过激活表皮生长因子受体（EGFR）来调节细胞增殖、分化和存活。 结构与功能 AREG 是一种由 152 个氨基酸组成的多肽，分子量约为 18 kDa。它包含一个信号肽和一个成熟的 EGF 样结构域，该结构域负责与 EGFR 结合。重组人类 AREG 蛋白通过基因工程技术在宿主细胞中表达，并带有 hFc 标签，便于纯化和检测。AREG 的主要功能包括： 细胞增殖：AREG 通过激活 EGFR，促进细胞的增殖和存活，特别是在上皮细胞和成纤维细胞中。 组织修复：AREG 在组织损伤后的修复过程中发挥重要作用，通过促进细胞增殖和迁移，加速伤口愈合。 免疫调节：AREG 还能够调节免疫细胞的功能，影响炎症反应和免疫应答。

重组人叶酸受体4蛋白的制备为深入研究其功能提供了有力工具。

重组生物素化人FGF21蛋白（Recombinant Biotinylated Human FGF21 Protein, mFc-Avi Tag）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于代谢调节、肥胖症、糖尿病以及心血管疾病的研究中。FGF21（成纤维细胞生长因子21）是一种内分泌激素，主要在肝脏中产生，通过调节代谢过程，影响能量平衡、脂质代谢和葡萄糖稳态。 FGF21的功能与作用 FGF21属于成纤维细胞生长因子家族，通过与细胞表面的FGF受体（FGFR）结合，激活下游信号通路，调节多种生物学功能。FGF21在代谢调节中发挥重要作用，特别是在能量平衡和脂质代谢方面。研究表明，FGF21能够增加能量消耗，促进脂肪分解，改善胰岛素敏感性，从而对肥胖症和2型糖尿病具有潜在的治疗效果。此外，FGF21还参与调节心血管功能，可能对心血管疾病具有保护作用。 重组生物素化FGF21蛋白的优势 重组生物素化人FGF21蛋白融合了小鼠Fc标签和Avi标签。小鼠Fc标签增强了蛋白的稳定性和可检测性，使其在复杂的生物样本中能够被高效识别和捕获。

多发性硬化症是一种自身免疫性疾病，患者的免疫系统错误地攻击髓鞘，导致神经功能障碍。

核酸内切酶VIII（Endonuclease VIII，Endo VIII）是一种具有N-糖基化酶和AP-裂解酶活性的DNA损伤修复酶，广泛应用于基因损伤修复研究。其截短体则是通过基因工程改造，删除部分氨基酸序列而获得的变体，通常用于特定的研究目的，如提高酶的稳定性或特异性。 功能与特性 N-糖基化酶活性：识别并切除双链DNA上受损的嘧啶碱基，产生脱嘌呤（AP）位点。 AP-裂解酶活性：在AP位点的3'和5'端切割磷酸二酯键，产生具有3'和5'磷酸的碱基缺口。 高纯度与稳定性：核酸内切酶VIII截短体通过重组表达获得，纯度高，无核酸外切酶、核酸内切酶和RNase残留。 热失活：75℃孵育10分钟可使酶失活。 应用场景 DNA损伤修复研究：用于模拟和修复DNA损伤，特别是在氧化损伤研究中。 单细胞凝胶电泳（彗星试验）：评估细胞内和体外的氧化DNA损伤。 NGS建库：在二代测序中，特异性切除含AP位点的模板链，实现双端测序。 酶法合成DNA：释放DNA链，用于合成特定的DNA结构。

在某些炎症性疾病中，双调蛋白的表达水平与疾病的严重程度密切相关。

Lymphotactin（淋巴趋化因子），也称为XCL1，是一种由T细胞和NK细胞产生的趋化因子，属于C趋化因子家族。它在免疫系统中发挥着关键作用，主要通过调节免疫细胞的迁移和激活来维持免疫平衡。 Lymphotactin的结构与功能 Lymphotactin是一种小分子蛋白，由104个氨基酸组成，分子量约为10kDa。它通过与特定的G蛋白偶联受体XCR1结合，发挥其生物学功能。Lymphotactin的受体XCR1主要表达在树突状细胞（DCs）、自然杀伤细胞（NK cells）和某些T细胞亚群上。 在免疫细胞迁移中的作用 Lymphotactin在免疫细胞的迁移中起着重要作用。它能够吸引树突状细胞和自然杀伤细胞向炎症部位迁移，从而增强免疫反应。例如，在病毒感染或肿瘤发生时，Lymphotactin的释放能够引导免疫细胞迅速到达受损组织，发挥免疫监视和清除功能。 在免疫调节中的作用 除了促进免疫细胞的迁移，Lymphotactin还参与调节免疫细胞的激活和功能。它能够增强自然杀伤细胞的细胞毒性，促进其对感染细胞和肿瘤细胞的清除。

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