CaM结合肽1作为一种重要的研究工具，在揭示CaM的生物学功能、调控机制以及药物开发中发挥着关键作用

重组小鼠基质细胞衍生因子 - 1α（Recombinant Mouse SDF - 1α，也称 CXCL12）是一种重要的趋化因子，在细胞迁移、组织修复和免疫调节中发挥着关键作用。它通过调节多种细胞的迁移和活性，影响组织的稳态和修复过程，是细胞生物学和再生医学研究中的重要工具。 SDF - 1α 的结构与功能 SDF - 1α 是一种单链多肽，分子量约为 10kDa。重组小鼠 SDF - 1α 通过基因工程技术生产，具有高度的纯度和生物活性。它主要通过与 CXCR4 和 CXCR7 受体结合，调节细胞的趋化性和功能。 在细胞迁移中的作用 SDF - 1α 在细胞迁移中发挥着重要作用。它能够吸引多种细胞类型，包括造血干细胞、内皮细胞、神经干细胞和免疫细胞，向其浓度梯度高的区域迁移。研究表明，SDF - 1α 在胚胎发育、组织修复和炎症反应中具有不可替代的作用。例如，在伤口愈合过程中，SDF - 1α 能够显著促进内皮细胞和造血干细胞的迁移，加速伤口愈合。 在组织修复中的作用 SDF - 1α 在组织修复中也发挥着关键作用。它能够促进干细胞的归巢和分化，增强组织的修复能力。

rhBAFF以三聚体形式存在，通过激活NF-κB和PI3K/AKT信号通路促进B细胞存活，防止其凋亡

重组人碳酸酐酶 XII（Recombinant Human Carbonic Anhydrase XII, His Tag）是一种锌依赖的跨膜金属酶，分子量约35 kDa，通过HEK293细胞表达系统生产，C端融合His标签便于镍柱纯化（纯度>95%），内毒素<0.1 EU/μg。CA XII在多种实体瘤（如乳腺癌、结直肠癌）中受缺氧诱导因子（HIF-1α）上调表达，通过催化CO₂水合反应（kcat≈1.1×10⁶ s⁻¹）维持细胞外酸性环境，促进肿瘤侵袭与免疫逃逸。 结构与功能机制 His标签不影响CA XII的锌离子结合位点活性，重组蛋白可： 在pH 6.8条件下使培养基酸化速率提升4.3倍，模拟肿瘤酸性微环境； 通过胞外催化结构域与单克隆抗体6A10结合（Kd=3.7 nM），为靶向递送提供结合位点； 抑制CA XII活性（乙酰唑胺IC50=12 nM）可逆转T细胞耗竭（PD-1表达降低35%）。 突破性应用 分子影像：⁸⁹Zr标记抗CA XII抗体PET成像检出3 mm乳腺癌转移灶（敏感性91%）。

重组小鼠BD-2通常通过大肠杆菌表达系统生产，经过专有的色谱技术纯化，纯度可达95%以上。

重组人血小板衍生生长因子AA（Recombinant Human PDGF-AA Protein）是一种重要的细胞因子，在细胞生长、增殖、迁移和分化中发挥着关键作用。PDGF-AA 是血小板衍生生长因子（PDGF）家族的一员，该家族还包括 PDGF-BB、PDGF-AB 等成员。PDGF-AA 主要由两个相同的 A 链亚基组成，形成同源二聚体。 在生理过程中，PDGF-AA 对多种细胞类型具有显著的生物学活性。它能够促进成纤维细胞、平滑肌细胞和内皮细胞的增殖和迁移，这些细胞在组织修复和再生中起着至关重要的作用。例如，在伤口愈合过程中，PDGF-AA 可以刺激成纤维细胞的增殖，从而加速胶原蛋白的合成和沉积，促进伤口的快速愈合。 此外，PDGF-AA 还在血管生成中发挥重要作用。它能够诱导内皮细胞的增殖和迁移，形成新的血管，为组织修复提供必要的营养和氧气。这种特性使得 PDGF-AA 在治疗缺血性疾病和促进组织再生方面具有潜在的应用价值。 重组人 PDGF-AA 蛋白通常在大肠杆菌或哺乳动物细胞中表达，纯度可达 95% 以上。

MIP - 1α 在维持免疫系统的稳态和调节免疫反应的平衡方面具有不可替代的作用。

N-Formyl-Met-Ala-Ser（N-甲酰化甲硫氨酸-丙氨酸-丝氨酸）是一种由细菌产生的信号肽，广泛存在于细菌的翻译起始肽段中。这种肽段在细菌的生长、代谢和环境适应过程中发挥着重要作用，同时也能够激活宿主的免疫反应。 细菌信号传导与免疫激活 N-Formyl-Met-Ala-Ser 是一种典型的 N-甲酰化肽，其 N-甲酰化修饰是细菌蛋白质合成的特征性标志。这种修饰不仅在细菌的生长和代谢中起关键作用，还能够被宿主的免疫系统识别，从而触发免疫反应。N-甲酰化肽能够激活宿主细胞表面的受体，如甲酰肽受体（FPR），进而激活免疫细胞，如中性粒细胞和单核细胞。 研究表明，N-Formyl-Met-Ala-Ser 能够通过与 FPR 结合，激活细胞内的信号通路，如磷脂酶 C（PLC）和蛋白激酶 C（PKC），导致细胞内钙离子浓度升高，从而促进免疫细胞的趋化、吞噬和脱颗粒。这些反应有助于宿主识别和清除细菌感染。 医学应用与研究进展 N-Formyl-Met-Ala-Ser 在医学研究中具有重要价值。由于其能够激活宿主的免疫反应，它被广泛用于研究免疫细胞的信号传导机制。

它通过与表皮生长因子受体（EGFR）结合，激活下游信号通路，调节细胞的生长、分化、存活和迁移。

纤维细胞激活蛋白（FAP，Fibroblast Activation Protein）是一种在肿瘤微环境中高度表达的细胞表面蛋白，主要由肿瘤相关成纤维细胞（CAFs）分泌。它在肿瘤的生长、侵袭和免疫逃逸中发挥重要作用，因此成为癌症研究和治疗的潜在靶点。Biotinylated Cynomolgus FAP Protein, His-Avi Tag（生物素标记的食蟹猴FAP蛋白，带His-Avi标签）作为一种创新的实验工具，为深入研究FAP的功能及其在肿瘤微环境中的作用提供了强大的技术支持。 FAP在正常组织中表达较低，但在多种肿瘤中（如乳腺癌、结直肠癌和肺癌等）高表达。它通过调节细胞外基质的重塑和细胞间信号传导，促进肿瘤的侵袭和转移。此外，FAP还参与免疫抑制微环境的形成，帮助肿瘤细胞逃避免疫系统的攻击。因此，FAP不仅是一个重要的肿瘤标志物，也是潜在的免疫治疗靶点。 生物素标记的FAP蛋白结合了生物素的高亲和力特性和重组蛋白的高纯度和特异性。生物素与链霉亲和素（streptavidin）的结合几乎是不可逆的，这种特性使得生物素标记的FAP蛋白能够用于多种高灵敏度的检测和分析方法。

ANGPT2主要通过与Tie2受体结合来调节血管内皮细胞的功能。

IP-10（Interferon-γ-Inducible Protein-10），即干扰素γ诱导蛋白-10，是一种属于CXC趋化因子家族的细胞因子。它在免疫反应和炎症过程中发挥着重要作用，主要通过吸引和激活特定类型的免疫细胞，增强机体对病原体的防御能力。 一、IP-10的结构与功能 IP-10的基因编码位于染色体4的趋化因子基因簇中，其分子量约为10 kDa。它通过与CXCR3受体结合，发挥其趋化作用，吸引T细胞和自然杀伤（NK）细胞向炎症部位迁移。此外，IP-10还能激活这些细胞，促进其增殖和功能发挥，进一步增强免疫反应。IP-10在多种细胞类型中表达，包括巨噬细胞、内皮细胞和上皮细胞等，尤其是在受到干扰素γ等细胞因子的刺激时，其表达水平显著升高。 二、IP-10在免疫反应中的作用 在免疫反应中，IP-10的表达是机体对病原体入侵的重要响应机制。它不仅能够吸引T细胞和NK细胞到达感染部位，还能通过激活这些细胞，增强其杀伤能力。此外，IP-10还参与调节血管内皮细胞的通透性，促进免疫细胞的外渗，加速炎症部位的修复过程。

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