开发出更有效的基于 IL - 9 的治疗策略，为人类健康提供新的保障。

整合素αvβ8（Integrin αvβ8）是一种异二聚体受体，属于整合素家族，广泛参与细胞黏附、迁移、信号传导以及组织修复等生物学过程。重组猕猴（Rhesus Macaque）整合素αvβ8异二聚体蛋白（His Tag）作为一种研究工具，为深入探索其功能和机制提供了重要支持。 功能与作用机制 整合素αvβ8由αv亚基和β8亚基组成，主要通过识别细胞外基质（ECM）中的特定配体（如层粘连蛋白和纤维连接蛋白）来调节细胞与细胞外基质之间的相互作用。它在多种生理过程中发挥重要作用，包括胚胎发育、神经系统的形成、免疫细胞的迁移以及组织修复。此外，整合素αvβ8还参与调节转化生长因子β（TGF-β）的激活，从而影响细胞的增殖和分化。 在病理状态下，整合素αvβ8的异常表达与多种疾病相关。例如，在某些癌症中，整合素αvβ8的高表达可能促进肿瘤细胞的侵袭和转移。此外，它还在神经退行性疾病（如阿尔茨海默病）中发挥重要作用，通过调节炎症反应和细胞外基质的重塑，影响疾病的进展。

Magrolimab已显示出良好的耐受性和显著的抗肿瘤活性。

在生物化学的微观世界中，Poly(U)聚合酶以其独特的功能和作用机制，成为RNA合成领域的一位“独特艺术家”。这种酶能够催化合成多聚尿苷酸（Poly(U)）序列，为生命科学的研究提供了重要的工具和模型。 Poly(U)聚合酶是一种特殊的酶，它能够以尿苷三磷酸（UTP）为底物，在特定的条件下合成多聚尿苷酸（Poly(U)）链。这种酶的活性不依赖于DNA模板，而是通过自身的催化机制直接合成特定的RNA序列。这种特性使得Poly(U)聚合酶在研究RNA合成机制、RNA结构与功能等方面具有独特的价值。 在分子生物学研究中，Poly(U)聚合酶被广泛应用于多种实验。例如，它可以用来合成用于研究RNA结构的模型分子，帮助科学家们了解RNA的二级结构和三级结构。此外，Poly(U)聚合酶合成的Poly(U)序列还可以用于研究RNA与蛋白质的相互作用，以及RNA在细胞内的代谢过程。这些研究对于理解基因表达调控和蛋白质合成机制具有重要意义。 Poly(U)聚合酶的活性和反应条件也受到科学家们的广泛关注。研究表明，酶的活性受到多种因素的影响，包括反应温度、pH值、离子浓度等。

随着分子生物学技术的发展，重组人TPBG蛋白的研究逐渐成为热点领域。

重组人PD-L2（Recombinant Human PD-L2，也称B7-DC或CD273）是程序性死亡受体配体2的重组蛋白形式，属于B7家族，是一种I型跨膜蛋白。PD-L2主要表达于抗原呈递细胞（如树突状细胞、巨噬细胞）以及某些非免疫细胞（如胎盘内皮细胞）上。它通过与PD-1结合，传递抑制信号，抑制T细胞的增殖和细胞因子分泌，从而调节免疫反应。 PD-L2与PD-1的结合亲和力比PD-L1高2到6倍，这使得PD-L2在免疫逃逸中可能发挥更重要的作用。例如，在结直肠癌中，PD-L2的过表达与患者较差的预后相关，且可能通过干扰素-γ（IFNγ）刺激和糖基化修饰上调。此外，PD-L2在多种人类癌症中表达上调，包括头颈部鳞状细胞癌、肺鳞状细胞癌、肾细胞癌、胰腺导管腺癌和宫颈癌。 重组人PD-L2蛋白可用于研究PD-L2与PD-1的相互作用机制，以及开发针对PD-L2通路的免疫检查点抑制剂。例如，通过体外实验验证PD-L2与PD-1的结合能力，为新型PD-L2抗体药物的研发提供依据。此外，PD-L2还被发现可以与第二个受体——排斥引导分子b（RGMb）结合，调节肺部的呼吸耐受性。

在琼脂糖凝胶电泳中DL2000DNAMarker可作为分子量标准帮助研究人员快速判断DNA片段的长度

CEACAM-6（癌胚抗原相关细胞黏附分子6），也称为CD66c，是一种免疫球蛋白超家族蛋白，主要表达于上皮细胞和髓系细胞表面。它在多种癌症中呈现高表达，包括结直肠癌、胰腺癌、肺癌、胃癌和乳腺癌等。研究表明，CEACAM-6的高表达与肿瘤的侵袭性、转移能力和预后不良密切相关，因此，它被视为一个有前景的癌症标志物和治疗靶点。 Biotinylated Human CEACAM-6（生物素标记的人CEACAM-6蛋白）是一种创新的实验工具，其结合了生物素的高亲和力特性和重组蛋白的高纯度与特异性。生物素与链霉亲和素（streptavidin）的结合极为稳定，这种特性使得生物素标记的CEACAM-6蛋白能够用于多种高灵敏度的检测和分析方法。例如，它可以用于流式细胞术、免疫沉淀和免疫组织化学等实验，帮助研究人员快速检测和分离表达CEACAM-6的细胞。 在癌症研究中，Biotinylated Human CEACAM-6可用于研究CEACAM-6在肿瘤细胞表面的表达水平、细胞间黏附特性以及对细胞功能的调节作用。

深入研究FOLR2的功能和作用机制对于开发新的诊断方法和治疗策略具有重要意义。

在细胞外基质（ECM）的复杂网络中，重组食蟹猴 LRG1 蛋白（His 标签）犹如一座桥梁，连接着细胞与细胞外环境，参与调控血管生成、细胞迁移和组织修复等关键生理过程。 LRG1（Leucine-rich alpha-2-glycoprotein-1）是一种分泌性糖蛋白，其结构中含有多个亮氨酸重复序列，这些序列赋予了 LRG1 蛋白与多种细胞外基质成分相互作用的能力。在血管生成过程中，LRG1 蛋白通过与整合素等细胞表面受体结合，促进内皮细胞的增殖和迁移，从而推动新血管的形成。这一过程对于胚胎发育、组织修复以及伤口愈合等生理活动至关重要。 重组技术的发展使得重组食蟹猴 LRG1 蛋白（His 标签）的生产成为可能。His 标签的添加极大地简化了蛋白的纯化过程，提高了蛋白的纯度和活性。通过金属离子亲和层析等技术，研究人员能够高效地从细胞培养上清中分离出高纯度的 LRG1 蛋白，为深入研究其功能提供了有力支持。 在疾病研究方面，LRG1 蛋白的异常表达与多种病理状态相关。例如，在肿瘤微环境中，LRG1 蛋白的高表达可能促进肿瘤血管生成，为肿瘤的生长和转移提供营养支持。

在等温扩增过程中，该酶能够从双链 DNA 的模板上置换出一条单链，从而实现 DNA 的连续合成和扩增

BTLA（B和T淋巴细胞衰减子，CD272）是一种重要的免疫调节分子，属于免疫球蛋白超家族。它在调节T细胞和B细胞的活化、增殖以及免疫反应中发挥关键作用。重组生物素化人BTLA蛋白（His-Avi Tag）作为一种研究工具，为深入探索其功能和机制提供了重要支持。 功能与作用机制 BTLA主要表达于T细胞、B细胞和巨噬细胞表面，通过与其配体HVEM（疱疹病毒进入介质）结合，传递抑制性信号，抑制T细胞和B细胞的活化与增殖。这种抑制作用对于维持免疫稳态、防止过度免疫反应导致的组织损伤至关重要。此外，BTLA还参与调节免疫细胞的存活和凋亡，维持免疫系统的平衡。 在病理状态下，BTLA的异常表达可能导致免疫反应失调。例如，在某些癌症中，肿瘤细胞可能通过高表达HVEM来结合BTLA，抑制抗肿瘤免疫反应，实现免疫逃逸。在自身免疫性疾病中，BTLA的异常激活可能导致免疫反应失控，加重疾病进展。 研究与应用 重组生物素化人BTLA蛋白通过基因工程技术制备，表达系统为HEK293细胞，带有His-Avi标签，便于纯化和生物素修饰。

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