这种能力使得BMP-7成为治疗复杂骨折和骨缺损的理想选择。

重组人CD36（Recombinant Human CD36, His Tag）是一种88 kDa的II型跨膜糖蛋白，通过HEK293细胞表达系统生产，C端融合His标签便于镍柱纯化（纯度>95%，内毒素<0.1 EU/μg）。作为清道夫受体家族成员，CD36识别氧化低密度脂蛋白（oxLDL）、长链脂肪酸及凋亡细胞磷脂酰丝氨酸（PS），在脂质代谢、动脉粥样硬化、炎症反应及肿瘤微环境重塑中发挥核心作用。 结构与功能机制 His标签不影响CD36胞外结构域与oxLDL的亲和力（Kd≈4.2 nM）。重组蛋白可： 在体外促进巨噬细胞泡沫化（胆固醇酯积累提升2.7倍）； 作为ELISA标准品，使血清可溶性CD36检测批间CV值<4%； 与抗CD36阻断抗体联用，抑制脂肪酸摄取（棕榈酸摄取率降低60%）。 突破性应用 动脉粥样硬化治疗：抗CD36抗体减少斑块巨噬细胞脂质沉积（斑块面积缩小45%）； 糖尿病并发症：CD36抑制剂改善胰岛素抵抗（血糖降低30%）并延缓糖尿病肾病进展； 肿瘤免疫代谢：阻断CD36-脂肪酸通路增强CD8⁺ T细胞抗肿瘤功能（IFN-γ分泌提升3.1倍）。

它可以用于研究造血干细胞的分化和发育，以及单核 - 巨噬细胞系在血液疾病中的病理变化。

Magainin 1是一种从非洲爪蟾（Xenopus laevis）皮肤中分离出来的抗菌肽，因其强大的抗菌活性和独特的生物学功能而备受关注。这种抗菌肽在宿主防御机制中发挥着重要作用，能够有效抵御多种病原体的入侵，是天然免疫系统的重要组成部分。 结构与特性 Magainin 1由23个氨基酸组成，具有两亲性α-螺旋结构。这种结构使得Magainin 1能够与细菌细胞膜相互作用，从而破坏细菌的细胞膜完整性。Magainin 1的抗菌活性广泛，能够有效杀灭革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌和某些真菌。其抗菌机制主要是通过插入细菌细胞膜并形成孔洞，导致细菌内容物泄漏和细胞死亡。 免疫防御功能 在宿主防御中，Magainin 1是青蛙皮肤黏膜免疫系统的重要组成部分。青蛙的皮肤是其抵御外界病原体入侵的第一道防线，而Magainin 1在这一过程中发挥着关键作用。它能够快速响应病原体的入侵，通过其抗菌活性迅速杀灭细菌和真菌，从而保护青蛙免受感染。此外，Magainin 1还能够调节免疫细胞的活性，促进炎症反应，进一步增强宿主的免疫防御能力。

它通过与中性粒细胞表面的CXCR1和CXCR2受体结合，发挥其趋化作用，吸引中性粒细胞向炎症部位迁移

Recombinant Flagellin, His（重组鞭毛蛋白，带有组氨酸标签）是一种重要的免疫激活蛋白，广泛应用于免疫学研究和疫苗开发。鞭毛蛋白是细菌鞭毛的主要成分，能够被宿主的免疫系统识别，激活先天免疫反应。 基本特性与功能 鞭毛蛋白是一种保守的细菌蛋白，其结构在多种细菌中高度相似。重组鞭毛蛋白通过基因工程技术在大肠杆菌中表达，并带有组氨酸（His）标签，便于纯化和检测。这种重组蛋白具有与天然鞭毛蛋白相似的生物活性，能够激活宿主的先天免疫系统。 免疫激活作用 鞭毛蛋白是模式识别受体（PRRs）的重要配体，能够被宿主细胞表面的Toll样受体5（TLR5）识别。TLR5的激活能够引发一系列免疫反应，包括细胞因子的分泌、炎症反应的启动以及适应性免疫反应的激活。因此，鞭毛蛋白在免疫学研究中被广泛用作免疫激活剂。 在疫苗开发中的应用 由于其强大的免疫激活能力，重组鞭毛蛋白被广泛应用于疫苗开发。它可以作为佐剂，增强疫苗的免疫原性，提高疫苗的保护效果。此外，鞭毛蛋白还可以与病原体特异性抗原融合，形成融合蛋白，进一步提高疫苗的免疫效果。

重组生物素化小鼠CDCP1蛋白还可用于药物筛选和疾病模型研究。

Recombinant Biotinylated Cynomolgus CD3E（生物素标记的食蟹猴CD3E蛋白）是一种经过特殊修饰的重组蛋白，为研究T细胞免疫反应、信号传导机制以及开发免疫治疗策略提供了重要的工具。CD3E（CD3ε）是T细胞受体（TCR）复合体的关键亚基之一，参与T细胞的激活、增殖和细胞因子分泌等关键过程。由于食蟹猴的免疫系统与人类高度相似，因此研究食蟹猴CD3E的功能对于理解人类T细胞免疫反应具有重要意义。 CD3E是TCR复合体的重要组成部分，它通过与TCRαβ链和其他CD3亚基（如CD3γ、CD3δ和CD3ζ）相互作用，形成完整的TCR-CD3复合体。当TCR识别抗原时，CD3E的胞内段通过其免疫受体酪氨酸激活基序（ITAMs）启动下游信号传导通路，从而激活T细胞并促进其免疫反应。因此，CD3E在T细胞介导的免疫反应中发挥着不可或缺的作用。 生物素标记技术为CD3E的研究提供了强大的支持。

重组食蟹猴ALK-1可用于研究其在骨骼细胞中的生理功能，以及在骨质疏松症中的潜在作用机制。

重组人白细胞介素 - 7（Recombinant Human IL - 7 Protein）是生物医学研究中的重要工具，它在造血系统和免疫系统的发育与调节中发挥着关键作用，为相关疾病的治疗提供了新的思路和方法。 白细胞介素 - 7（IL - 7）是一种重要的细胞因子，主要由骨髓基质细胞、胸腺上皮细胞和淋巴结基质细胞等产生。它在造血和免疫系统中具有多方面的调节功能，尤其是在促进淋巴细胞的增殖和分化方面表现出显著的活性。IL - 7 对于 T 细胞和 B 细胞的早期发育至关重要，能够支持造血干细胞向淋巴细胞系的分化，维持淋巴细胞的存活和增殖。此外，IL - 7 还在调节免疫细胞的活化和功能方面发挥重要作用，增强免疫反应，对抗感染和疾病。 重组人 IL - 7 蛋白的制备，利用基因工程技术实现了该蛋白的高效表达和纯化，为研究人员提供了稳定、可靠的实验材料。在基础研究中，重组 IL - 7 蛋白可用于深入研究其在造血和免疫发育中的具体机制。通过体外细胞实验和体内动物模型，研究人员可以探索 IL - 7 对造血干细胞和免疫细胞的调节作用，以及其在不同疾病模型中的病理生理功能。

它通过识别糖基化的配体，参与调节这些细胞的活化和功能，进而影响过敏反应和炎症过程。

SIRPα（信号调节蛋白α）是一种重要的免疫调节分子，属于免疫球蛋白超家族。它在调节免疫细胞的活化、细胞吞噬作用以及免疫反应中发挥关键作用。SIRPα V6是SIRPα的一个亚型，其胞外结构域包含六个免疫球蛋白样结构域。重组生物素化人SIRPα V6蛋白（His-Avi Tag）作为一种研究工具，为深入探索其功能和机制提供了重要支持。 功能与作用机制 SIRPα V6主要表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞）和某些内皮细胞表面。它通过与CD47结合，传递“不要吃我”信号，抑制巨噬细胞的吞噬作用。这种抑制作用对于维持免疫稳态、防止自身免疫反应至关重要。此外，SIRPα V6还参与调节细胞间的黏附和信号传导，影响免疫细胞的迁移和组织定位。 在病理状态下，SIRPα V6的异常表达可能导致免疫反应失调。例如，在某些癌症中，肿瘤细胞高表达CD47，通过与SIRPα V6结合抑制巨噬细胞的吞噬作用，实现免疫逃逸。在自身免疫性疾病中，SIRPα V6的异常激活可能导致免疫反应失控，加重疾病进展。

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